@article{oai:wayo.repo.nii.ac.jp:00000608,
 author = {大野, 信子 and 岡留, 美穂 and 李, 晶},
 journal = {和洋女子大学紀要. 家政系編},
 month = {Mar},
 note = {P(論文), リンゴ果実青カビ病菌Penicillium expansumの酵素の生産とペクチン分解酵素を精製し、酵素化学的性質を調べた。供試菌株は、ペクチンー無機塩類培地で、比較的短時間に、培養濾液の中に、ポリガラクツロナーゼを生産した。本菌株を窒素源としてリン酸アンモニウム(0.5%)、ペクチン(2.0%)含む無機塩類培地を用いて30℃において、4日間振とう培養した場合、培養液中の総ポリガラクツロナーゼの活性が最大(1.56U/ml)に達した。培養濾液中からDEAE-セルロースクロマトグラフィーで2つの活性画分(ポリガラクツロナーゼI、II)を精製した。それぞれポリガラクツロナーゼIとIIの活性の最適pHは4.8と5.5、最適温度は同じく40℃であった。両酵素とも0～40℃、pH3～7.5の範囲で安定であった。両酵素の活性は1mM Ca^<2+>、1mM Mg^<2+>によってそれぞれ約50～60%と約70～80%までに阻害された。, The productivity of pectin degrading enzyme in an apple fruit blue mold, Penicillium expansion and properties of the partially purified enzymes were examined. In the pectin-inorganic salt medium, the organism produced extracellular polygalacturonases. The activity of total polygalacturonase in the culture solution was achieved largest (1.56 U/ml), when it was incubated in the medium containing pectin (2.0%) and ammonium phosphate (0.5%) at 30℃ for 4 days. Two active fractions (polygalacturonase I and II) were purified from the culture filtrate by DEAE-cellulose chromatography. The optimum pHs for the activities of I and II were 4.8 and 5.5, and the optimum temperatures were about 40℃. Both enzymes were stable within 0～40℃ and pH 3～7.5. Their activities were remarkably inhibited by 1 mM Ca^<2+> and 1 mM Mg^<2+>.},
 pages = {203--212},
 title = {リンゴ青カビ病菌Penicillium expansum O-385-10によるペクチン分解酵素の生産とその酵素化学的性質},
 volume = {43},
 year = {2003}
}